以日本分子科學研究所的西田純助教、熊谷崇副教授爲首的研究團隊發佈研究成果稱，利用紅外近場顯微光譜法（侷限在奈米級空間中的光）觀察到了單一蛋白質，併成功測量了有用的紅外振動光譜用於化學分析。相關成果已刊登在《Nano Letters》線上版上。
圖1 （左）測量單一蛋白質的紅外近場顯微光譜示意圖。（右）蛋白質復合體F1-ATPase和此次測量的次單元結構。（供圖：分子科學研究所西田純助教）
由於使用紅外光可測量被稱爲分子指紋的振動光譜，因此被廣泛應用於化學分析。近年來，隨着奈米技術的快速隊形變換，利用紅外光進行超高靈敏度和超高解析度成像的需求不斷增加。然而，使用普通紅外光的顯微光譜無法實施極微量樣品的測量和奈米級空間解析度。因此，即使使用通常被認爲具有高靈敏度的紅外顯微光譜裝置，測量紅外線光譜通常也需要100萬個以上的蛋白質，僅測量一個蛋白質是不可能的。
此次，研究團隊在金屬基底層上分離了包含於蛋白質復合體F1-ATPase的次單元（單一蛋白質），並在大氣環境中進行了紅外近場顯微光譜的測量。結果，證明可以獲得單一蛋白質的紅外振動光譜。單一蛋白質的測量是闡明蛋白質復合體和膜蛋白等的高級功能的重要技術。此外，還構建了描述奈米空間中高度局域化的紅外近場與蛋白質之間相輔作用的理論框架，併成功定量再現了所獲得的訊號。
相關成果有望應用於使用紅外光的超高靈敏度和超高解析度成像的技術革新，以及包括生物分子的化學分析在内的各種奈米材料中的應用。
原文：《科學新聞》
翻譯：JST客觀日本編輯部
【論文資訊】
雜誌：Nano Letters
論文：Sub-tip-radius near-field interactions in nano-FTIR vibrational spectroscopy on single proteins
DOI：doi.org/10.1021/acs.nanolett.3c03479
